近日，美国洛克菲勒大学等科研机构的科研人员在Cell上发表了题为“AsymmetricMolecularArchitectureoftheHumanγ-TubulinRingComplex”的文章，解析了人类γ-管蛋白环复合物的不对称分子结构。
γ-微管蛋白环形复合物（γ-tubulinringcomplex，γ-TuRC）是中心体和中心体微管形成的重要调节因子，但其结构尚不清楚。该研究中，科研人员提出了3.8？分辨率的人类γ-TuRC冷冻电镜重建方法，解析了其不对称的锥形结构。模拟原子模型显示，γ-微管蛋白复合物蛋白4（γ-tubulincomplexprotein4，GCP4）、GCP5和GCP6形成截然不同的Y形组件，结构上模拟了γ-TuRC远端的GCP2/GCP3复合物。科研人员还意外地发现了一个结构桥，其中含有肌动蛋白样蛋白并跨越γ-TuRC内腔。尽管其具有非对称结构，但γ-TuRC仍将γ-微管蛋白排列成螺旋状，从而使微管成核。在复合物中，γ-TuRC亚基多样性会引入较大的表面(>100，000？2)，从而可以与不同的调节因子之间相互作用。
该研究发现γ-TuRC的组成复杂性可以自我调节其组装成锥形结构，从而在各种情况下调控微管的形成。
